ENZIMI
= Proteine specializzate
-
vedi:
Coenzima Q10
La
parola Enzima, proviene dal greco:
en = dentro + zymé = fermento;
sostanza organica generalmente derivante da organismi animali, vegetali o
da cellule specializzate e che è capace di catalizzare una reazione
biochimica.
Il
termine “enzima” fu coniato nel 1897 dal fisiologo
tedesco
Wilhelm Kühne (1837-1900).
Migliaia di reazioni chimiche avvengono naturalmente
negli organismi viventi, specie nell'uomo e
nell'animale, mantenendo il soggetto vivo ed efficiente,
grazie anche e soprattutto agli enzimi.
La quantita' degli enzimi non e' costante negli
organismi viventi, in quanto le varie alterazioni che
possono intervenire, sono generate nell'uomo da: cibi
contaminati e/o industrializzati e quindi privi
di enzimi, da
Vaccini, da
farmaci,
droghe,
alcool,
eccesso di
stress fisico,
stress psicologico,
sostanze tossiche,
metalli pesanti, cattive condizioni climatiche,
alterazione del pH
digestivo
dovuto ad es. da
cibi inadatti, della
flora batterica ecc.
Essi sono
quindi di importanza fondamentale in tutti i processi vitali e sono
anche alla base
delle tramutazioni atomiche a bassa energia-temperatura, da un elemento ad un altro secondo
regole precise; in particolare nel corpo umano, la regolazione del buon funzionamento della
pompa Sodio/Potassio viene salvaguardata
ad esempio, dagli ascorbati dei 4 macro
elementi (macro minerali).
Gli
Enzimi sono strutture molecolari di natura
proteica che negli organismi viventi svolgono la
funzione di
catalizzatori biologici, ossia di sostanze capaci di
accelerare il decorso di una reazione chimica.
Essi sono
sostanze vitali che accelerano le reazioni biochimiche
dell’organismo; essi sono creati nelle varie parti del corpo a seconda
delle necessità; sono proteine ad alto peso molecolare create dagli
organismi viventi e precisamente dalle cellule,
dai
funghi, dai batteri autoctoni (negli organismi
viventi) oppure nei vari
terreni agricoli o
terreni di
coltura.
Gli enzimi, essendo prodotti dalle
cellule, dai
batteri e dai funghi,
questi producono vari tipi di enzimi a seconda del
terreno cellulare e del terreno di coltura ove ad
esempio i microorganismi abitano (corpi viventi,
vegetali, minerali e/o terreni di coltura); essi quindi
producono o possono produrre varie tipologie di enzimi,
perche i microorganismi, nutrendosi degli elementi
esistenti in un certo tipo di terreno, producono enzimi
in funzione del tipo di terreno nel quale sono inseriti,
cio’ significa che ogni microorganismo, a seconda del
tipo di coltura nel quale vive e prolifera, produrra’ un
certo tipo di enzimi, quindi anche variando, per lo
stesso microorganismo, il suo terreno di coltura,
potremo avere diversi tipi di enzimi:
alimentari (EA),
per i
biocombustibili,
petrolio,
biomasse, ecc.
Un esempio, se immettiamo un certo tipo di microrganismo
nel terreno di coltura un certo tipo di frutta,
otterremo degli enzimi adatti ad essere assunti per ben
digerire quel tipo di frutta, idem se cambiamo la
coltura ed immettiamo un certo tipo di verdure o di
proteine vegetali, otterremo certi enzimi propri alla
digestione di quel tipo di prodotto e cosi via…
(EA)
Enzimi Alimentari - vedi
disposizioni per la commercializzazione e l'uso di detti
enzimi
- un prodotto ottenuto da
vegetali, animali o microrganismi o prodotti derivati,
nonché un prodotto ottenuto mediante un processo di
fermentazione tramite microrganismi contenente uno o più
enzimi in grado di catalizzare una specifica reazione
biochimica e che è aggiunto ad alimenti per uno scopo
tecnologico in una qualsiasi fase di fabbricazione,
trasformazione, preparazione, trattamento, imballaggio,
trasporto o conservazione degli stessi.
- Coadiuvanti tecnologici: sono presenti nei prodotti
alimentari in forma di residuo, senza avere alcun
effetto tecnologico sul prodotto finito.
Purtroppo, i
cibi,
quando non sono addirittura
contaminati, di oggi sono assolutamente carenti di
enzimi a causa dei metodi di coltivazione su larga scala
e dell’impoverimento dei
terreni agricoli, salvo quelli derivanti da
agricoltura
biodinamica, per non parlare dei processi di
trasporto, maturazione forzata, trasformazione e lavorazione degli alimenti, o del
semplice procedimento di cottura oltre i 40°, che non
preservano le proprietà enzimatiche dei cibi.
Gli
enzimi, come abbiamo gia' detto prima, sono i catalizzatori
che accelerano notevolmente le reazioni biochimiche e questo senza alterare la loro
struttura; molti processi metabolici sono da essi generati e guidati;
essi
rivestono molta importanza per il fatto che accelerando i processi
biochimici, permettono che la vita si manifesti ai ritmi che conosciamo,
sia nella fase
nutrizionale sia nella fase
disintossicante e di
disinfiammazione;
queste particolari molecole proteiche mutano la forma delle sostanze
coinvolte nella reazione biochimica; ognuno di essi svolge una funzione
specifica ed ha un carica elettronica legata al tipo di forma che esso ha
e che può variare a seconda della
carica elettronica del
terreno, del
pH,
della temperatura del luogo, il terreno ove l’enzima risiede.
Essi
sono cosi delicati che basta un temporale in una giornata di sole oppure
uno spostamento al mare od in montagna, perché essi cambino forma, cioè
funzione. Gli
enzimi digestivi sono quelli più conosciuti; l’intero processo del
metabolismo degli alimenti richiede la partecipazione di numerosi enzimi e
l’apparato digestivo è dipendente da essi per la conversione degli
alimenti nella forma utile all’organismo, che vengono poi trasportati
dal sangue nelle varie parti del corpo.
Il
processo della respirazione cellulare si basa su di una complessa serie di
reazioni biochimiche chiamata
Ciclo di Krebs; questo ciclo è il processo
chiave per trasformare gli alimenti in energia e gli enzimi formano la
base di questo processo; ecco perché se manca l’azione benefica di
questi enzimi abbiamo dei guai nella digestione e questo può avvenire se
essi sono assenti o scarsamente prodotti per le mutate condizioni del
terreno; essi possono essere reintrodotti con appositi integratori in
genere a base di ananas, papaia, kiwi, ecc. I
semi germogliati sono comunque la più ricca fonte naturale di enzimi
digestivi.
SISTEMA ENZIMATICO
- Cosa significa sistema
enzimatico endogeno ?
L'uomo è costituito da 70 bilioni (70 mila miliardi) di
cellule. Il nostro corpo compie quotidianamente 200
milioni di processi chimici. Ogni singolo processo viene
gestito e regolato da un particolarissimo enzima
prodotto dall'organismo stesso
Il dizionario medico dice: la «vita» è l'interazione
costante di tutti i processi realizzati dagli enzimi
nell' organismo. La malattia è pertanto l'interferenza
nella interazione armonica degli enzimi.
Gli enzimi dell'organismo fermentano propagandosi. Se si
attiva un unico enzima, allora si verifica
immediatamente la produzione di una intera cascata di
enzimi in attesa.
Il quadro enzimatico è geneticamente diverso. Questo
significa che gli europei hanno bisogno di enzimi
diversi rispetto agli asiatici.
Le statistiche dimostrano che la presunta durata e
qualità della vita di un essere umano dipende in modo
direttamente proporzionale dalla capacità funzionale del
sistema enzimatico endogeno.
Durante il periodo di gestazione e l'allattamento
ogni neonato riceve una grossa provvista di enzimi
endogeni anche per l'avvenire. La salvaguardia della
vitalità e della salute dipendono dalla giusta difesa di
questa riserva di enzimi, la quale può essere garantita
tramite un'alimentazione naturale che provveda a fornire
il necessario apporto di costituenti enzimatici.
Secondo indagini mondiali
oltre l'80% della popolazione soffre di carenza di
sostanze vitali e di enzimi.
I primi sintomi di ciò sono astenia, difficoltà di
concentrazione, predisposizione alle infezioni, problemi
della pelle, generale abulia e disturbi della
digestione.
Già a questo stadio possono verificarsi danni alle
cellule e ai tessuti, che negli anni successivi
conducono inevitabilmente alle più gravi malattie della
civiltà odierna.
Nel 1991 illustri
nutrizionisti, nella cosiddetta «Dichiarazione di Saas
Fee», hanno richiamato l'attenzione sul fatto che un
regime alimentare sbagliato e l'eccessivo avvelenamento
dei nostri alimenti, sono la causa principale delle più
gravi patologie.
Motivi della carenza di enzimi
Raccolte anzitempo dei prodotti, tempi lunghi di
deposito e l'ulteriore trasformazione del cibo nelle
attuali industrie alimentari tramite esposizione a
radiazioni, riscaldamento, sterilizzazione,
conservazione comportano una perdita inimmaginabile di
enzimi di prima necessità e di altre sostanze attive. In
particolare, cibi veloci hanno un valore nutritivo che
si avvicina pericolosamente al numero "0 e servono
quasi esclusivamente a far ingrassare.
(NdR: i
Vaccini alterano
sia gli enzimi che la
flora batterica ed il
pH
intestinale ! I
Vaccini sono i
principali destabilizzatori del sistema
enzimatico e della flora batterica autoctona !
Motivi dell'aumentato
fabbisogno enzimatico
Sovrappeso, mancanza di movimento e stress. Questi
eccessi della generazione moderna sono i veri e propri
divoratori di enzimi! Le conseguenze sono la
degradazione in cataboliti e la distruzione delle
cellule.
L'uso di pesticidi (antiparassitari) avvelena il nostro
organismo e rallenta così il nostro sistema nervoso.
Inspiegabile astenia, disturbi della memoria e
depressione sono le conseguenze!
A tutto ciò si aggiunge la doppia problematicità del
fertilizzante chimico: il fertilizzante chimico gonfia
sia il cibo che ogni singola cellula umana. Questa
esagerata crescita, senza una naturale consistenza,
assomiglia ad una spiga di grano che cede ad un lieve
venticello rovesciandosi come un fiammifero.
Regolare gli enzimi
endogeni:
- legame e rimozione di tutte le sostanze velenose e dei
radicali liberi
- riduzione dell'invecchiamento da arteriosclerosi
(colesterolo)
- qualità del flusso sanguigno (evitare trombosi)
- liberare il circuito delle conduzioni nervose bloccate
- cura delle ferite e alleviamento del dolore
- bilancio acido-basico
- equilibrio gastro-intestinale
- sistema ormonale
- recuperare le malattie mal modulate autoimmuni
(problemi alle articolazioni e artrosi, psoriasi,
sclerosi multipla)
- processo di guarigione in caso di malattie infettive
(batteri, virus)
- riconoscimento e distruzione di cellule degenerate
(tumore)
L'assunzione di
vitamine,
microelementi,
minerali ed
enzimi è solo limitatamente efficace perche' le
malattie del tratto digestivo e gastro-intestinale
impediscono un'assimilazione completa.
Persino preparati vitaminici ad alto dosaggio possono
avere effetto solo se nell'organismo vi è una giusta
quantità di enzimi.
Microelementi e vitamine prodotti chimicamente non
vengono accettati volentieri dall'organismo perché manca
la vitale energia vibratoria.
Preparati enzimatici
tradizionali hanno una limitata efficacia:
Finora si ottengono in pillole solo enzimi derivati
dalla frutta esotica (papaina dalla papaya e bromelaina
dall'ananas).
I preparati finora citati che forniscono un apporto di
due - tre enzimi, non coprono in alcun modo il completo
fabbisogno enzimatico del nostro organismo. (L'uomo ha
bisogno di 10.000 enzimi al giorno, se non di più.)
Gli enzimi sono grandi organismi proteici, che nella
loro forma non scomposta dall' organismo, vengono
assimilati solo ad una bassa percentuale.
Tratto da. naturalshop.it
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Gli
enzimi possono subire un'inibizione da parte di
altre
molecole o
ioni che si legano ad essi ed impediscono la
catalisi.
Tra le più importanti forme di inibizione enzimatica ci
sono l'inibizione competitiva e quella non competitiva:
- nell'inibizione competitiva l'inibitore ha una forma
simile a quella del substrato (composti chimici simili)
e si lega all'enzima nel sito attivo occupandolo in
alternativa ad esso.
L'esito di questa competizione dipenderà dalla
concentrazione delle due molecole contendenti il sito
attivo. Qualora l'inibitore è in netta prevalenza
rispetto al substrato, la V della reazione può anche
scendere a 0;
- nell'inibizione non competitiva l'inibitore si lega
alla molecola enzimatica in un punto diverso dal sito
attivo in modo covalente o meno e modifica la struttura
secondaria e terziaria dell'enzima e quindi,
indirettamente, anche il sito attivo rendendo difficile
la formazione del complessa ES e rallentando più o meno
la V della reazione.
Vi
sono enzimi che non seguono il modello comportamentale
di
Michaelis Menten. Tali enzimi, definiti allosterici
(dal greco = altre forma) sono caratterizzati da una
struttura quaternaria e presentano, oltre il sito
attivo, anche un sito regolatore o sito allosterico nel
quale può inserirsi un effettore positivo
(attivatore) o negativo (inibitore).
L'enzima esiste quindi in due forme oscillanti fra uno
stato attivo e uno inattivo a seconda dell'effettore
legato.
Tali enzimi hanno un ruolo importante nella regolazione
delle vie enzimatiche perche' a seconda della forma in
cui si trovano "aprono" una via o la "chiudono"
secondo le necessità momentanee della
cellula. Gli effettori, in
genere, sono ormoni, secondi messaggeri, coenzimi,
metaboliti intermedi o finali.
Questo e' quanto avviene con l'introduzione
di molecole derivanti dalle
sostanze
contenute nei
Vaccini =
inibizione-alterazione delle
funzioni enzimatiche.
Incompatibilita' degli enzimi con le variazioni,
rispetto alle loro condizioni ottimali, con e del
pH
digestivo:
inibizione od iperattivazione
L'andamento tipico della V di una
reazione enzimatica in funzione del pH è una curva
gaussiana, in cui l'apice rappresenta il pH ottimale per
quell'enzima e, comunque, la parte alta della campana
(in cui la velocità ha valori intorno al massimo)
corrisponde al
range di efficienza. Via via che ci si
allontana dal range di efficienza (pH < o > di quello
ottimale) la velocità decresce fino a raggiungere valori
vicino allo 0. La scarsa efficienza dell'azione
enzimatica a pH diversi da quelli inclusi nel range di
efficienza è dovuta all'alterazione del grado di
ionizzazione dei gruppi presenti nel sito attivo
dell'enzima e/o dei substrati per cui la formazione del
complesso ES risulta ostacolata. A valori estremi di pH
si può avere anche la denaturazione dell'enzima.
Tabella che mostra i pH ottimali degli enzimi digestivi.
Incompatibilità del calore (aumento termico
corporeo, docuto a fermentazioni abnormi e/o
putrefazioni) con gli
enzimi.
Il problema che pone il calore, specie quello
intestinale dovuto a forti
fermentazioni e
putrefazioni derivanti soprattutto dal degrado e dal
metabolismo delle proteine animali, è la sua forte
incompatibilità (il calore)
con i food-enzyme o le vitalie, coi bio-catalizzatori
presenti in tutti i cibi vivi (CRUDI).
Questi catalizzatori danno ai cibi caratteristiche
uniche di auto-digeribilità e di bioelettro-magnetismo,
cioe' alle cariche ioniche che hanno gli atomi esistenti
in quei cibi CRUDI.
Anche con l'avanzare dell'eta' puo' divenire difficile
digerire certi cibi, e cio' avviene non solo per
l'alterazione della
flora intestinale, ma anche quella del sistema
enzimatico, cosi' accade anche nei
lattanti,
bambini
vaccinati.
Questi dati sono NOTI nel mondo accademico
specializzato (specie ISS)
da 40 anni, ma vengono
nascosti .....forse per coprire gli interessi
dei produttori di: alimenti, vaccini ecc.
Lo studio delle proprietà degli enzimi è di competenza
della
Biofisica (A) e
della
Biochimica; i progressi nella conoscenza di queste
molecole hanno permesso rilevanti applicazioni,
soprattutto nella
biologia molecolare, nell’ingegneria
genetica e nella medicina (ad esempio, si può citare
l’impiego della DNA polimerasi nel processo noto come
reazione a catena della polimerasi).
Quindi gli enzimi sono
Proteine altamente specializzate quali
catalizzatori
nelle reazioni chimiche del
metabolismo cellulare; sono
prodotti anche dalle
cellule a partire dagli amminoacidi.
L'Enzima
svolge varie funzioni a livello cellulare; essi
idrolizzano (sminuzzano) le grosse molecole.
Le infiammazioni riducono consistentemente
il
sistema enzimatico: L'attività enzimatica
può essere influenzata
anche
da altre
molecole. Esistono infatti molecole in grado di
inibire tale attività:
farmaci di sintesi
ed
veleni (tossine)
sono inibitori enzimatici, ma in special
modo i
Vaccini - tutte
queste Tossine (farmacologiche
e non) infiammando le parti (cellule) con
le quali vengono a contatto in qualsiasi parte del
corpo, alterano SEMPRE (piu' o meno gravemente) il
sistema enzimatico, iniziando dall'
enzima chiamato Caspase-12 noto per la sua capacità
di frenare i processi
infiammatori
e quelli legati al
buon funzionamento del
sistema immunitario
ed al
metabolismo corporeo.
Essi vengono prodotti da cellule e batteri e/o vengono
introdotti con i
cibi se non depauperati dai
trattamenti
industriali e di
agricoltura NON
biologica e/o
biodinamica.
I
cibi crudi e non pastorizzati sono molto più
digeribili poiché contengono già gli enzimi necessari a
digerirli o meglio a predigerirli.
Sono diversi i fattori che possono creare
problemi
alla digestione e alterare la funzione del
sistema
enzimatico e dei singoli enzimi:
alimentazione non adatta al proprio organismo, cibi precotti, malcotti o
troppo cotti (oltre i 45°), trattati, bevande alcoliche, stati
febbrili e di raffreddamento, fattori di stress,
indulgere troppo a tavola, masticazione insufficiente,
dieta monotona o errate combinazioni alimentari,
gravidanza, situazioni di intensa carica emotiva, uso di
farmaci ma e
soprattutto i
Vaccini.
Per i particolari dei meccanismi indotti dai
vaccini,
(A)
Biofisica degli Enzimi -
Brano ed illustrazioni tratte dal libro
Radiazioni non ionizzanti, ordine, disordine,
biostrutture, di Franco Bistolfi - ediz.
Minerva medica, pag 20 - vedi:
Biofisica Bistolfi
Gli enzimi sono proteine, spesso legate strettamente a
piccole molecole essenziali (coenzimi), che catalizzano
le trasformazioni di substrati chimici ad esse fissati
in corrispondenza del sito attivo.
In una approfondita analisi biofisica della funzione
enzimatica Welch e Berry, si domandano: perche' la
matrice proteica degli enzimi e' cosi grande
rispetto al volume del centro attivo di reazione
? In realta', la matrice proteica degli enzimi e' oggi
vista non solo come mediatore meccanico fra il sito
attivo ed il mezzo, ma anche come una struttura capace
di incanalare ordinatamente ed in maniera anisotropa (cioe'
direzionale) l'energia disordinata (isotropa) del mezzo.
Non per niente i sistemi enzimatici organizzati ed
agganciati ad una membrana, sono giustapposti alle
sedi di sorgenti elettroniche e protoniche (cap. 5).
Il dinamismo delle proteine, su cui si e' detto nel
par.4, fa si che anche la matrice proteica degli enzimi
vada incontro a variazioni conformazionali.
L'interazione protonico-conformazionale (PCI di
Volkenstei) e' uno dei grandi meccanismi, secondo Welch
e Berry, col quale il complesso enzima + substrato,
raggiunge lo stato di transizione richiesto. In altri
termini, la forza protonmotrice del grediente
elettrochimico di membrana, puo' mettere in moto un
enzima di membrana, inducendovi una variazione
conformazionale, per cui la matrice proteica assume il
ruolo di trasduttore di energia libera.
Nella matrice proteica degli
enzimi, esistono almeno 3 elementi che suggeriscono la
possibilita' di trasduzione energetica: le
alfa-eliche, i
piani Beta ed il
reticolo di legami idrogeno
ENZIMI per la DIGESTIONE
La scoperta del dott.
Edward Howell:
Egli afferma che i
cibi
crudi e
non pastorizzati
sono molto più digeribili poiché contengono già gli
enzimi necessari a digerirli o meglio a predigerirli,
infatti i cibi crudi, sono in grado di alleviare il
carico del processo
digestivo
dall’organismo in virtù della loro ricchezza enzimatica,
con conseguente potenziamento del livello generale di
salute.
Il nostro
stomaco ha diverse aree funzionali: la zona
superiore del
cardias, dove i cibi ingeriti sostano
temporaneamente senza che il nostro organismo li
attacchi con acidi o enzimi, è lo spazio deputato ad una
vera e propria autodigestione dei cibi stessi, ammesso
che si tratti di
cibi crudi e
naturali.
In tale area dello stomaco,
gli enzimi naturalmente presenti nell'alimento producono
una pre-digestione dello stesso che arriva, secondo le
ricerche dell'enzimologo americano Edward Howell, fino
al 50% per i carboidrati, il 30% per le proteine e oltre
il 10% per i grassi ! (1)
Questa autodigestione degli alimenti è, secondo Howell,
estremamente importante perché solleva il nostro
pancreas da uno stressante
sovraccarico, lasciando a disposizione dell'organismo
enzimi da usare per le attività
immunitarie, energetiche ecc.
Inoltre una migliore
digestione,
oltre a produrre un'assimilazione ottimale dei
nutrienti, riduce al minimo la produzione di quelle
macromolecole indigerite che, compromettendo la
funzionalità della
parete intestinale, si trasformano in potenti
allergeni da cui possono scaturire tutta una serie di
patologie immunitarie e autoimmuni.
Il Dott. E. Howell, autorità a livello mondiale sugli enzimi e sull'alimentazione
umana, parla anche di come gli enzimi divengono
denaturati sopra i 48º
centigradi. Poiché l'acqua bolle a 100º, si può
comprendere che la cottura nuoce alla maggior parte
degli alimenti. Ecco perchè passare le verdure al vapore
è molto meglio che cuocerle. La cottura eccessiva
distrugge gli enzimi e le
vitamine.
Possibili effetti fisiologici da carenza di enzimi
alimentari nella dieta:
Una dieta a base di cibi cotti o trattati o comunque
poveri di enzimi contribuisce ad una eccessiva
ipertrofia della
ghiandola pituitaria, la quale, come si sa, svolge
un’azione di regolazione nei confronti di tutte le altre
ghiandole. Ugualmente, il pancreas umano risulta
abbondantemente ipertrofizzato se confrontato con quello
degli animali che si nutrono solo di vegetali crudi.
Basti pensare che mentre il pancreas di un uomo di circa
63 Kg pesa tra gli 85 e i 90 grammi, quello di una
pecora di circa 38 Kg pesa appena 18 grammi; il pancreas
di un cavallo di circa 545 Kg pesa solo 330 grammi.
Risulta evidente cioè quanto poco pesi l’uomo se
confrontato al cavallo e di nuovo, se esso a confronto,
quanto più grande risulti il suo pancreas.
Un interessante esperimento a riguardo, è stato condotto
nelle Filippine dalla Scuola di Igiene della Salute
Pubblica (1933).
La Scuola ha effettuato 768 esami post-mortem, giungendo
alla conclusione che il pancreas dei Filippini era dal
25 al 50% più pesante di quello di Europei ed Americani,
probabilmente a causa della dieta principalmente a base
di riso cotto, consumato tre volte al giorno, che
costringeva il pancreas ad un iperlavoro di secrezione
enzimatica, in particolare di Amilasi.
Va rimarcato che un organo ipertrofizzato indica spesso
una condizione patologica con implicazioni degenerative.
Anche il Dr. Edward Howell è giunto alla conclusione che
l’ipertrofia del pancreas è il risultato di un
adattamento patologico ad una dieta principalmente a
base di cibo cotto. Una ricerca condotta presso l’Università
del Minnesota ha mostrato cambiamenti significativi
nel peso degli organi dei topi nutriti con cibo cotto:
sia il pancreas che le
ghiandole submascellari aumentavano il loro peso dal
20 al 30%. Ulteriori ricerche condotte da Grossman hanno
evidenziato il ruolo di adattamento che la dieta gioca
nella secrezione pancreatica.
Uno studio comparativo sui livelli
di enzimi contenuti nel sangue, nelle urine e nei succhi
gastrici degli umani introduce alcuni dati molto
interessanti. Assumendo che la dieta media sia
prevalentemente a base di cibi cotti (cioè possiede solo
una frazione del contenuto originale di enzimi), risulta
l’evidenza di un maggior tasso di riserva enzimatica nei
tessuti dei giovani adulti se confrontato a quello degli
anziani.
I giovani che consumano prevalentemente cibi poveri
di enzimi sono quindi più soggetti ad
impoverimento delle proprie riserve.
Un interessante esperimento sulla saliva
ed il suo contenuto in Amilasi è stato condotto presso
il Michael Reese Hospital, a Chicago. Nell’esperimento
sono stati usati adulti compresi tra i 21 e i 31 anni ed
un altro gruppo formato da persone tra i 69 ed i 100
anni di età. E’ stato dimostrato che il gruppo composto
da individui giovani possedeva un contenuto di Amilasi
salivare fino a 30 volte superiore rispetto a quello
formato da individui anziani.
I risultati di questo esperimento dimostrano il perché
le persone più giovani possano tollerare meglio una
dieta a base di pane bianco, amidi e cibi cotti in
quantità predominante. Al contempo, dal momento che le
riserve di enzimi diminuiscono coll’aumentare dell’età,
gli stessi cibi, consumati da persone più anziane,
possono causare malattie a carico del sangue,
costipazione (ostruzione intestinale), ulcere
sanguinanti, gonfiori e artriti dovute alla digestione
incompleta con conseguente fermentazione nel tratto
gastro-intestinale e rilascio di tossine che finiscono
nel flusso sanguigno andando poi a depositarsi nelle
articolazioni e in altri tessuti molli.
E’
un fatto inconfutabile che le affezioni croniche si
accompagnano sempre ad un tasso enzimatico diminuito,
particolarmente a livello di sangue, feci, urine e
tessuti.
In tutte le fasi acute di
"malattia" e a
volte anche ai primi stadi di cronicizzazione, si può
riscontrare un tasso enzimatico alto, a dimostrare che
l’organismo possiede delle riserve che vengono
utilizzate più estesamente durante l’attacco della
malattia.
Più la malattia avanza, più il contenuto enzimatico del
corpo si abbassa.
Esiste una correlazione ben definita tra la quantità di
enzimi che un individuo possiede e l’ammontare di
energia di cui può disporre.
Il Dr. Howell afferma che “Gli enzimi sono una vera
pietra di paragone della vitalità. Gli enzimi offrono un
importante mezzo di calcolo per l’energia di un
organismo. Ciò che noi chiamiamo energia, forza vitale,
energia nervosa e forza può essere sinonimo di attività
enzimatica”.
Il costruirsi e distruggersi dei tessuti è la diretta
conseguenza dell’attività degli enzimi. In altre parole,
il nostro stesso metabolismo è sostenuto dall’attività
degli enzimi. Come conseguenza di ciò, quando il nostro
livello di enzimi si abbassa diminuisce anche il nostro
tasso metabolico e la nostra energia.
Con cio’ non si vuole affermare che la fonte della vita
siano gli enzimi, ma che esiste una correlazione tra
livello di enzimi, vitalità dei tessuti e livelli di
energia.
Un altro esperto in questa materia era il Dott. Francis
Pottenger.
I suoi famosi esperimenti con i gatti negli
anni '30 sono oggi più rilevanti che mai. Pottenger
prese due gruppi di gatti e per anni attese di persona
alla loro alimentazione.
Ad un gruppo furono dati esclusivamente cibi non
lavorati e crudi. All'altro furono dati soltanto
alimenti cucinati. I risultati furono chiari in modo
schiacciante: i gatti alimentati con cibo crudo hanno
vissuto una vita lunga e libera da malattie. I gatti
alimentati con cibi cucinati si ammalarono e morirono
molto più giovani.
La produzione degli enzimi negli organismi viventi, e'
deputata principalmente dai
batteri autoctoni,
la loro "cacca" sono gli enzimi, ma gli enzimi
vengono prodotti anche dalle funzioni
delle
cellule che debbono essere adeguatamente
nutrite !, quindi l'avere ed il mantenere un buon
trofismo della flora
batterica autoctona, del
sistema enzimatico, del
pH
digestivo,
specie quella
intestinale e delle funzioni
cellulari, e'
INDISPENSABILE per avere una buona e Perfetta
Salute, fatto che ad esempio, con l'uso di qualsiasi
antibiotico,
farmaco o
vaccino, viene
SEMPRE INIBITO !
Ecco perche'
i medici della
medicina ufficiale,
ricordano ai loro pazienti che utilizzano gli
antibiotici, di assumere
alla fine della terapia, degli integratori
multibatterici, ma cio' non basta a ripristinare
totalmente il sistema enzimatico alterato dagli
antibiotici
utilizzati, in quanto essi favoriscono la proliferazione
della candida che se ne
nutre...per cui occorre anche assumere dei prodotti
multi enzimatici per aiutare il ripristino del sistema
enzimatico alterato. che lo e' sempre in OGNI problema
di salute.
vedi anche: Crudismo
+ Enzimi alimentari
+
Cellule + Virus + Germi
non sono le cause delle malattie
+
Distribuzione della Flora
+
Fermenti e Feci
+
Vitamine
1 +
Vitamine 2 + Porfiria
Ecco il meccanismo del passaggio dei batteri (microbiota)
dalla madre al neonato, con la nascita attraverso il
canale uterino,
immunizzando
il piccolo appena nato
!
Produzione Industriale di Enzimi
La produzione industriale
di enzimi ad opera di microorganismi presenta i seguenti
vantaggi: lo sviluppo microbico garantisce un prodotto
abbondante; i microorganismi possono essere manipolati
geneticamente; la maggior parte degli enzimi microbici
vengono secreti all'esterno.
Molte specie batteriche elaborano enzimi che hanno
importanza nella produzione industriale di alimenti o
altro in particolare:
Bacillus subtilis, B.licheniformis, Saccharomyces
cerevisiae, Aspergillus niger, A.oryzae, non
rientrano tra i patogeni o non liberano prodotti
tossici.
Lactobacillus
e Streptococcus che sono utilizzati per la
preparazione di cibi e bevande. Microorganismo adatto
per la produzione dell’enzima voluto
Modifiche genetiche del microorganismo per aumentare la
resa del prodotto
continua sul sito:
http://www.microbiologia.unige.it/dpb/Prodotti.htm
Le
MALTODESTRINE FERMENTATE sono prodotte da organismi
fungali non tossici, in particolare viene utilizzato
come starter della fermentazione un ceppo non tossico di
Aspergillus niger, che viene completamente rimosso
al termine del processo di fermentazione, anche per
evitare problemi di reazione allergica nei soggetti
predisposti.
La fermentazione delle maltodestrine da parte di questo
fungo da origine a questi enzimi:
Amilasi (30.000 DU/grammo), Proteasi (60.000 HUT/grammo),
Proteasi concentrata (25.000 HUT/ grammo), Glucoamilasi
(40 AGU/grammo), Lipasi (1.500 FCCLU/grammo), Cellulasi
(6.000 CU/ grammo), Lattasi (10.000 ALU grammo),
Endo-fitasi (140 endo-PG/grammo).
Le maltodestrine sottoposte a fermentazione fungina
contengono naturalmente questo insieme di enzimi che
possono adeguatamente sostenere le funzioni fisiologiche
digestive. Le caratteristiche principali degli enzimi
fungali ottenuti da maltodestrine fermentate si possono
così riassumere:
1 - Sono attivi ad una temperatura che si avvicina a
quella del corpo umano.
2 - Possono funzionare in un ambiente variabile da
pH 3.0 a pH
9.0, e sono dunque gli unici enzimi attivi sia nel
tratto acido, basico e neutro dell’intestino. A tal
proposito, è importante sottolineare che Pepsina e
Tripsina funzionano solamente nel pH acido dello
stomaco, mentre gli enzimi pancreatici sono attivi solo
nel pH alcalino dell’intestino tenue.
3 - La loro attività inizia già nella parte superiore
dello stomaco. Questo favorisce la diminuzione della
secrezione enzimatica digestiva propria dell’organismo,
consentendo al pancreas di produrre maggiori quantità di
enzimi sistemici e immunitari. Infatti, gli enzimi
alimentari vengono attivati “naturalmente” dal calore
già durante la masticazione dando così inizio al
processo cosiddetto di “pre-digestione”, che continua
anche mentre il cibo prosegue il suo cammino verso lo
stomaco, per poi essere inattivati dalle secrezioni
gastriche. In seguito, l’ambiente alcalino
dell’intestino tenue riattiva gli enzimi alimentari che
contribuiscono al compimento del processo digestivo.
4 - Scompongono efficacemente proteine, carboidrati,
grassi e fibre, a differenza per esempio di bromelaina e
papaina che svolgono un’azione esclusivamente
proteolitica. Inoltre, questa speciale miscela di enzimi
digestivi consente di scomporre anche zuccheri,
latticini e persino di favorire l’assimilazione dei
minerali contenuti nei vegetali mediante l’enzima
Endo-fitasi.
5 - Sono la risposta ideale a tutti i problemi legati
alla digestione, migliora l’utilizzazione di qualsiasi
supplemento vitaminico/minerale e nutrizionale,
costituisce un eccellente riordinatore della
flora del tratto
gastrointestinale se usato in abbinamento ai
probiotici
Acidophylus e Bifidobacterium Bifidum.
La Flora Batterica
autoctona (micro
organismi) produce normalmente assieme alle
cellule, gli enzimi, essi sono la
loro "cacca" che si depositano sulla parete della
membrana cellulare dei batteri stessi, che è una
struttura caratteristica della cellula procariotica, al
di sotto della parete è presente la membrana cellulare:
su di essa si trovano quasi tutti gli enzimi che
svolgono le reazioni metaboliche.
Meglio funziona il metabolismo cellulare, meglio
funziona la cellula nel suo insieme e meno tossine) rimangono nel
citoplasma, nei
mitocondri, ecc., all'interno della
cellula..... meglio
il corpo funziona nel suo insieme, piu' salute si
mantiene per l'Essere Vivente.
Gli enzimi sono comunque capaci di agire anche al di fuori della
cellula e/o dell'ambiente che li ha prodotti.
Essi sono sensibili al calore (termolabili - gli stati
febbrili, gli aumenti termici viscerali,
li possono alterare), quindi in ambiente intestinale essi
possono scomparire od
alterare
le proprie funzioni
per: stati febbrili, fermentazioni abnormi, putrefazioni
da proteine animali,
pH alterato, termica del tubo digerente alterata,
uso di
antibiotici,
farmaci,
specie con
l'utilizzo di
Vaccini,
materiali dentali,
radiazioni,
acidificazioni e basi forti,
metalli tossici (es.
mercurio +
alluminio
+
antibiotici potenti
+ formaldeide
ecc.,
contenuti anche nei
Vaccini ed
in alcuni alimenti provenienti da colture agricole
inquinate ed anche dai grossi pesci, tipo tonno,
pescecane, delfino, ecc. - vedi
Contenuto dei
vaccini
Gli Enzimi anche molto sensibili alle
variazioni di temperatura anche intestinali.
Cio' significa che le alterazioni degli
enzimi, della
flora, del
pH digestivo e e della
mucosa intestinale
influenzano la salute, non soltanto
a livello intestinale, ma anche a
distanza in qualsiasi
parte dell'organismo e produrre QUALSIASI tipo di
malattia le quali non derivano da
virus e/o batteri,
ma dall'alterazione del sistema
enzimatico che, quando alterato produce in
primis,
immunodepressione e dai
parassiti -
La teoria dei germi e' Falsa
+
Come e perche' nasce la
malattia
Oltre a cio' occorre riordinare la giusta
Alimentazione Biologico Naturale, vedi:
Alimentazione
+
Alimentaz. Naturale
+
Alimentaz. Biologica
+
Mangiare crudo =
Crudismo
+
Stress Ossidativo - 1
IMPORTANTE:
Per cui l'alimentazione
appropriata
= il Crudismo è, e deve essere la
BASE della salute e, come si può notare
dalle varie statistiche, l'alimentazione
corretta porta ad una vita lunga, serena e
con pochi
sintomi, (chiamati impropriamente "malattie"
dai medici della
medicina ufficiale), ma
mai importanti.
Ma la principale fonte di attivazione del processo
nutrizionale e
depurativo sono gli ENZIMI,
in quanto essi sono l'indispensabile
mezzo alimentare, che stimola anche le capacità di
autoGUARIGIONE del
nostro organismo.
Diviene
quindi INDISPENSABILE (per TUTTE le
malattie), la loro assunzione periodica, senza
dimenticare le altre tecniche naturali collaterali (alimentazione
appropriata ed altri integratori tipo
micro
diete), riordinare
enzimi e
flora batterica
con appositi preparati (capsule) multi batterici a base
di ceppi di fermenti vivi, cioe' micro organismi
simbiotico residenti (autoctoni) non preparati su
basi derivate dal
latte.
Qualsiasi tipo di preparato enzimatico, va
assunto contemporaneamente ai
fermenti lattici
necessari alla persona.
Per l'elenco dei principali batteri utili per l'intestino, vedi:
Batteri autoctoni
Ricordarsi
che le alterazioni degli
enzimi, della
flora, del
pH digestivo e e
della mucosa intestinale
influenzano la salute, non soltanto a livello
intestinale, ma anche a distanza in qualsiasi parte
dell'organismo.
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Gli enzimi sono formati da
molecole proteiche ripiegate in modo da assumere una
conformazione nello spazio (o struttura terziaria della
proteina) che è tipica di ciascun enzima. Alcuni enzimi,
detti “coniugati”, possiedono, legato alla catena
proteica che prende il nome di apoenzima, un fattore o
coenzima, fattore che ha la funzione di facilitare
l’azione enzimatica. Il coenzima può consistere in un
semplice
ione (ad esempio di magnesio, di ferro, di
manganese, di cobalto o di zinco), in una
vitamina, oppure può essere rappresentato da una
molecola più complessa, e in tal caso viene detto
cofattore (sono ad esempio importanti cofattori il
Nicotinamide-Adenin-Dinucleotide, NAD, e il
Flavin-Adenin-Dinucleotide, FAD, coinvolti nelle
reazioni della respirazione cellulare).
La capacità di un enzima di rendere più veloce una
reazione chimica viene detto potere catalitico, e
corrisponde a un fattore di almeno 106: ciò
significa che la reazione viene accelerata di un milione
di volte. È importante osservare che l’equilibrio di
reazione, invece, non viene modificato: se
all’equilibrio la concentrazione del prodotto è 10 volte
quella del reagente, tale rapporto non cambia anche in
presenza del catalizzatore enzimatico, che rende più
rapido il raggiungimento del punto di equilibrio.
L’attività di un enzima è altamente specifica per il
tipo di reazione che esso catalizza e per il tipo di
reagenti (o “substrato”) che intervengono nella reazione
stessa. In base al tipo di reazione che catalizzano, si
possono distinguere differenti classi di enzimi: in
particolare, gli enzimi idrolitici intervengono nelle
reazioni in cui una sostanza viene degradata in composti
più semplici, in presenza di acqua; gli enzimi
ossidanti, o ossidasi, catalizzano le reazioni di
ossidazione; gli enzimi riduttori, o riduttasi,
agiscono invece nelle reazioni di
riduzione, in cui viene eliminato ossigeno.
Il nome di un enzima si forma aggiungendo il suffisso
“-asi” al nome del substrato con cui reagisce: secondo
tale convenzione, ad esempio, l’enzima che controlla la
scomposizione dell’urea si chiama ureasi, mentre quelli
che controllano l’idrolisi
delle proteine vengono detti proteasi (fanno eccezione
alcuni enzimi, come la tripsina e la pepsina, che
mantengono il nome che avevano prima dell’adozione di
questa nomenclatura). Alcuni enzimi possiedono una
proprietà particolare, che prende il nome di
autocatalisi: essi, cioè, inducono la loro stessa
formazione a partire da un precursore inerte chiamato
zimogeno. In virtù di questa proprietà, tali enzimi
possono essere facilmente fabbricati in provetta.
Tratto da it.encarta.msn.com:
Continua in:
http://it.encarta.msn.com/encyclopedia_761575875/Enzima.html
>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>
Nell'organismo umano si
calcola che avvengano circa 100.000
reazioni chimiche al
secondo; tali reazioni sono controllate da particolari
molecole
proteiche biocatalizzatrici chiamate
enzimi, le quali
per funzionare adeguatamente richiedono la presenza di
determinati minerali. Se i minerali sono carenti, o se
si registra la presenza di minerali tossici, la funzione
enzimatica viene disturbata o si estingue, causando
Gravi Danni all'organismo.
Definizione:
Un enzima è una
proteina
in grado di accelerare una specifica
reazione chimica senza intervenire sui processi
energetici che ne regolano la spontaneità. Chimicamente
si parla di un
catalizzatore
biologico.
Enzima
significa nel lievito, in quanto nel 1897 fu
ottenuto per la prima volta un processo metabolico (la
fermentazione alcolica) in vitro utilizzando
un estratto di lievito.
L'enzima partecipa attivamente alla reazione: il
substrato
(la/e molecola/e su cui agisce l'enzima) va ad incastrarsi
nel sito attivo (la parte di enzima in cui
avvengono le reazioni), formando un complesso.
Avvenuta la reazione, il prodotto viene allontanato
dall'enzima, che rimane disponibile per agire
nuovamente. Una singola molecola enzimatica è in grado
di catalizzare in un
secondo
le reazioni di decine di migliaia di molecole identiche,
rendendo gli enzimi efficaci anche in quantità minime.
A differenza dei catalizzatori inorganici, gli enzimi
presentano un'elevatissima specificità, catalizzando
solo una reazione o pochissime reazioni simili poiché il
sito attivo interagisce con i reagenti in modo
stereospecifico
(è sensibile anche a piccolissime differenze della
struttura tridimensionale).
Immagine di un
Enzima riprodotto dal computer |
Molti enzimi contengono
molecole non proteiche che partecipano alla funzione
catalitica. Queste molecole, che si legano spesso
all'enzima nelle vicinanze del sito attivo, vengono
chiamate cofattori e sono divise in due
categorie, sulla base del loro legame con l'enzima: i
gruppi prostetici
e i coenzimi. I gruppi prostetici sono
strettamente legati agli enzimi, generalmente in modo
permanente.
I coenzimi sono legati piuttosto debolmente
agli enzimi (una singola molecola di coenzima può
associarsi con enzimi diversi) e servono come portatori
di piccole molecole da un enzima ad un altro. La maggior
parte delle
vitamine, composti che gli esseri umani e altri
animali non sono in grado di sintetizzare autonomamente,
sono coenzimi.
Tratto da:
www.wikipedia.org
CoEnzima:
e' la sostanza NON proteica dell'enzima stesso, ma che
e' indispensabile per lo svolgimento della propria
attivita' catalitica, cioe' serve ad attivare le
funzioni enzimatiche -
vedi
CoEnzima Q10
Commento NdR:
Ricordarsi che:
NON e'
possibile
conoscere prima
dell'assunzione,
se un prodotto integratore serve o non serve al
soggetto; solo l'assunzione e' in grado di informare
sulle reali reazioni dell'individuo al prodotto assunto,
per cui si raccomanda di
fare attenzione alla prima assunzione, alle proprie
reazioni, che se troppo intense si consiglia di
diminuire la dose e/o cambiare il tipo di prodotto.
In secondo luogo
occorre ricordare che tutte malattie hanno come
concausa le alterazioni (o gli "impazzimenti) degli
enzimi, sia quelli endogeni (prodotti dai batteri
autoctoni) e quelli specializzati dalle e nelle cellule,
sia quelli introdotti con certi cibi.
La loro alterazione infatti determina nuove e pericolose
reazioni chimiche conseguenti che sono fonte di
ulteriore intossicazione
e quindi di
infiammazioni e/o
di mancanza di elementi utili alla Perfetta
Salute dell'organismo.
Una delle principali cause delle
alterazioni del
pH e della
flora batterica
intestinale e quindi delle
alterazioni enzimatiche sono i
Vaccini +
Amalgami +
Materiali
dentari, contenenti
Metalli tossici
e gli Antibiotici !
PROMEMORIA:
I
Vaccini (proteine
a DNA -
virus -
altamente tossiche)
deprimendo il
sistema immunitario ed alterando la
flora batterica
ed il sistema enzimatico, sono all’origine di un’enorme
quantita’ di malattie le piu’ disparate, perche’
destabilizzando il sistema enzimatico di modificano
TUTTI i processi biochimici dell’organismo e quindi
qualsiasi malattia puo’ apparire, es.: la Distrofia
Muscolare e’ co prodotta dall’alterazione di certi
enzimi che divengono difettosi alterando od impedendo
la possibilita’ di produrre la
distrofina…. Essa e' caratterizzata da un grave
deficit enzimatico, che colpisce i
muscoli e da una progressiva diminuzione del tono e
dello sviluppo muscolare, fino all'atrofia.
Oppure ad es.:
Malattia di Pompe: ne' e' corresponsabile
l'alterazione dell’enzima alfa-glucosidasi acida (GAA),
enzima fondamentale per il metabolismo del glicogeno,
una delle principali forme di riserva energetica delle
nostre cellule.
Quando la proteina e' difettosa, il
glicogeno si accumula e danneggia i muscoli, compreso il
cuore, nelle forme piu' gravi.
Quest'ultima malattia proviene da una
mutazione
genetica che i genitori del malato i quali hanno
subito la
mutazione genetica con le loro vaccinazioni
mutazione che hanno trasmesso e fatto "slatentizzare" al
loro figlio dopo la successiva rivaccinazione del
figlio/a.
Ricordiamo che gli enzimi sono anche adatti e deputati
alla
riparazione dei geni; quindi l’attentato al sistema
enzimatico dell’organismo con i
vaccini e’ il
piu’ grave insulto
che si possa effettuare ad un essere umano od animale.
Ricordarsi
anche
che le alterazioni degli
enzimi, della
flora, del
pH digestivo e e
della mucosa intestinale
influenzano la salute, non soltanto a
livello intestinale, ma anche a distanza in qualsiasi
parte dell'organismo.
FLORA
BATTERICA INTESTINALE e FERMENTI LATTICI VIVI
Durante l'assunzione giornaliera di enzimi (in capsule
- che possono arrivare anche a 2 volte al di dopo o
prima dei pasti) e'
vivamente
consigliato
l'utilizzo contemporaneo
(ma non assunto nel medesimo istante ma dopo o prima di
almeno 1/2 ora) di
Magnesio e/o
Cloruro di Magnesio,
(ed altri
minerali utili) affiche' siano stimolate
ancora di piu' le reazioni chimiche che gli enzimi
producono !
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TRANSAMINASI
Le transaminasi (o
amminotransferasi) sono una sotto-sottoclasse di
enzimi (appartenenti alla classe delle
transferasi e aventi
numero EC 2.6. predisposti a
catalizzare la reazione di trasferimento del
gruppo amminico α da un
amminoacido a un
α-chetoacido.
Le transaminasi più note sono 2:
- la glutammato-ossalacetato transaminasi,
GOT, detta anche
aspartato aminotransferasi,
AST
- la
glutammato-piruvato transaminasi, GPT,
detta anche
alanina aminotransferasi,
ALT
Le transaminasi sono
usate in medicina soprattutto al fine di
evidenziare la presenza o meno di un danno
epatico, e i loro valori normali sono indicati
nei referti di laboratorio e variano a seconda
della metodica analitica adottata. La scoperta
delle transaminasi avvenne all'Università
di Napoli nel 1955 grazie alle ricerche di
Fernando De Ritis, Mario Coltorti e Giuseppe
Giusti.
Continua su:
http://it.wikipedia.org/wiki/Transaminasi
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LISOZIMA
(la parola Lisozima deriva dal greco: liso = che
taglia e zimo = enzima)
Il Lisozima, enzima polipeptidico normalmente presente
nell'organismo, è uno dei fattori della immunità aspecifica
cellulare ed umorale.
I principali effetti farmacologici
della sostanza sono rappresentati dalle azioni
antibatterica, antivirale ed immunomodulante.
Il lisozima ci
protegge dal continuo pericolo delle infezioni
batteriche. E' un piccolo enzima che attacca la parete
cellulare dei batteri,
che hanno
mutato forma o sono eterologhi, cioe' estranei, non
autologhi.
I batteri costruiscono un robusto rivestimento di catene
di carboidrati legate trasversalmente da piccole catene
peptidiche, che avvolge la loro delicata membrana per
difenderla dalla forte pressione osmotica interna della
cellula. Il lisozima rompe queste catene di carboidrati,
distruggendo l'integrità strutturale della parete
cellulare e quindi i batteri esplodono per la loro
stessa pressione interna.
Tutti i liquidi corporei umani lo contengono per
combattere le infezioni nelle superfici più esposte. Il
sangue è il posto più pericoloso dove i batteri possono
crescere, poiché verrebbero trasportati in tutti i
distretti del corpo.
Nel sangue il lisozima fornisce una certa protezione,
insieme con le armi ancora più potenti del sistema
immunitario.
Esso è una sostanza di natura proteica
presente negli uomini ed animali nelle secrezioni biologiche
(saliva, lacrime, secrezioni spermatiche, muco nasale, latte
materno, colostro,
ecc.) e nelle uova (l'albume ne contiene grandi quantità).
Nei
mammiferi il Lisozima e' stato isolato dalle secrezioni
nasali, saliva, intestino, urina e latte crudo, specie di
asina.
La fonte piu' presente in natura da cui estrarre il Lisozima
Cloridrato e' certamente dal bianco dell'uovo di gallina
(non cotto), da
cui il Lisozima e' estratto e purificato. E' estratto
dall’albume delle uova fresche di pollo con un processo
biotecnologico, utilizzando una resina polimerica aggiunta
al bianco dell'uovo.
Concentrazione, purificazione e liofilizzazione
dell'estratto sono i passi che portano ad ottenere il
Lisozima Cloridrato. Nel bianco dell'uovo e' presente in
natura uno 0,3% di Lisozima, con questo processo di
estrazione e concentrazione si ottiene un prodotto puro al
100% di Lisozima.
Il
Lisozima ha la capacita' di distruggere le
cellule dei
seguenti Batteri: Clostridia Butyricum, Clostridia
Tyrobutyricum, Listeria Monocytogenes Scott A ecc.
Nel latte per la produzione di FORMAGGI, il Lisozima
Cloridrato distrugge specificatamente il Clostridia
Tyrobutyricum, batterio di origine vegetale.
Questo enzima scoperto nel 1922 da Fleming, espleta
un'interessante azione antimicrobica, grazie alla capacità
di idrolizzare i peptidoglicani che costituiscono la parete
batterica In seguito alla lesione di questa struttura
meccanicamente resistente, la cellula batterica richiama
acqua fino a scoppiare.
Non a caso, dunque, il lisozima viene abbondantemente
secreto nelle regioni corporee maggiormente esposte al
contatto con patogeni (cavo orale, congiuntiva ecc.).
La sua
importanza immunitaria è testimoniata dal fatto che neonati
alimentati con latte artificiale privo di lisozima, hanno
una frequenza di episodi diarroici tre volte superiore
rispetto ai neonati alimentati con latte materno (in cui,
oltre al lisozima, troviamo anche anticorpi).
Il pH
ottimale per il funzionamento del lisozima è cinque (pH 5);
in campo alimentare viene utilizzato, anche sotto la sigla
E1105, per la conservazione di formaggi stagionati, tra cui
il Grana Padano.
Il lisozima noto anche come muramidasi, fu scoperto nel 1922
dal noto Fleming, deve essere inteso come una sostanza
enzimatica ad azione batteriolitica che scinde i legami
glucosidici beta (1-4) fra l'acido N-acetilmuramico e dell'N-acetilglicosamina,
propri di polisaccaridi.
La muramidasi quindi presenta la capacità di attaccare e
demolire i polisaccaridi azotati che costituiscono gli
strati periferici delle strutture cellulari di vari germi;
sia saprofiti sia patogeni.
La molecola del lisozima si presenta strutturata da elementi
di natura polipeptidica, ricca di amminoacidi basici e
ciclici.
L'azione del lisozima e' finalizzata a proteggere
l'organismo, provocando: la lisi, le modificazioni delle
caratteristiche tintoriale e l'agglutinazione dei germi
sensibili; la diminuzione delle capacità tintoriali dovute
all'azione del lisozima possono essere spiegate con la
modificazione e perdita di sostanze cromotrope da parte del
citoplasma batterico.
Da un punto di vista terapeutico, l'uso di lisozima si
limita ad applicazioni topiche non essendo stato ancora
dimostrato l'assorbimento attraverso la mucosa intestinale,
riducendone per tanto l'impiego per via orale, si ricorda in
oltre che l'impiego per via parenterale viene ridotto al
massimo in quanto giudicato rischioso per l'elevata
frequenza di incidenti a carattere allergico molto spesso
con esito letale.
Vale la
pena ricordare come Fleming, scoperse questa proteina enzimatica. Aveva un
brutto raffreddore ed una goccia della secrezione del suo
naso cadde accidentalmente in una cultura batterica. Lo
scienziato, che era un grande osservatore, si stupì del
fatto che i batteri della cultura, che egli teneva sotto
osservazione col microscopio, dopo qualche tempo erano
morti.
Si tenga presente che il titolo di lisozima nel latte di
asina, valutato mediante metodo elettroforetico e analisi
quantitativa, mediante analizzatore di immagini su gel, è
risultato mediamente pari a 1,5 g/L.
Il
lisozima è un agente antimicrobico naturale che scompone la
parete dei batteri esso è già utilizzato nelle terapie per
superare un infezione batterica e per la disinfestazione del
cavo orale (dove ci sono più batteri che nel resto
dell'organismo).
Un’aggiunta es., in dentifrici o colluttori (che non vengono
ingeriti) puo’ produrre la reazione antimicrobica che
avrebbe un effetto anti carie, anti placca e contro il
cattivo odore della bocca).
Potrebbe essere utile nella produzione di soluzioni
fisiologiche con lisozima da usare in sala operatoria mentre
si entra in contatto con i vari tessuti e per cui il bisturi
non può essere continuamente cambiato (ed entra in contatto
con tessuti malati e tessuti sani per evitare sepsi)
Il Lisozima e’ un potente immunomodulatore, ed un rimedio
per l’influenza e le prime vie respiratorie; è un
importantissimo fattore di immunizzazione che la madre
trasmette al neonato col latte materno.
E' naturalmente presente nel latte equino, ma non in quello
bovino e per questo in epoche remote i bambini malaticci
traevano giovamento dall'alimentazione con latte di asina.
E' molto efficace in caso di tonsillite ipertrofica, con o
senza placche purulente, anche in caso di tonsille grosse
come palle da ping-pong.
Somministrare 250 mg. al giorno x 20 gg. Gia al 15° giorno
le tonsille dovranno essere perfettamente piatte ! Com'è
possibile tutto ciò?
C'è una stretta correlazione fra tessuto linfoide e
lisozima, posso supporre che nei bambini "linfatici" (ma
anche in molti adulti) ci sia una carenza strutturale nella
produzione di quest'enzima.
Sintesi -
LISOZIMA - é un
enzima, immunostimolante ed é totalmente innocuo, che si
trova naturalmente nel latte equino e non é un caso che una
volta si dava il latte di asina ai bambini malaticci per
tirarli risanarli. Si trova anche nell'albume dell'uovo
perche' serve a difenderlo dalle infezioni.
Il Lisozima fa regredire in modo spettacolare l'ipertrofia
delle tonsille, praticamene un mese di terapia con 500 mg al
di, oltre ad una migliore
alimentazione, meglio se
crudista,
disinfiamma completamente le tonsille.
Vaccini e Latte vaccino e derivati tendono ad inibire la
creazione dei lisozimi e le loro funzioni.
Terapia Enzimatica nutrizionale
e con
Lisozimi
Dose consigliata di lisozimi (adulti circa
1,5g ai pasti) il beneficio si vede in un giorno, per almeno
45 gg.
https://m.facebook.com/story.php?story_fbid=2177189185654352&id=100000898764524
J Biol Chem . 5
febbraio 2016; 291 (6): 2938-2953.
Pubblicato online il 20 novembre 2015 doi: 10.1074
/ jbc.M115.662593 - PMCID: PMC4742756 -
PMID: 26589796
Lipoproteina LprI di Mycobacterium tuberculosis agisce
come un inibitore del lisozima *
By:
Deepti Sethi,1 Sahil
Mahajan,1 Chaahat
Singh, Amrita
Lama, Mangesh
Dattu Hade1,
Pawan Gupta,e Kanak
L. Dikshit2
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da altri articoli in PMC. -
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Estratto
Mycobacterium tuberculosis esegue numerose strategie di
difesa per il successo dell'instaurarsi dell'infezione sotto
una vasta gamma di sfide all'interno dell'ospite. Una tale
strategia che è stata delineata in questo studio è
l'abrogazione dell'attività litica del lisozima da parte di
una nuova lipoproteina glicosilata e localizzata localmente,
LprI, che è presente esclusivamente nel complesso di M.
tuberculosis . Il gene lpr I co-trascrive con il gene glb N
(codifica per l'emoglobina (HbN)) ed entrambi sono
sincronizzati in modo sincrono in M. tuberculosis durante
l'infezione da macrofagi.
LprI ricombinante, espresso in Escherichia coli, ha mostrato
un legame forte ( K d ≤ 2 n m) con il lisozima e abrogato
completamente la sua attività litica, conferendo così
protezione al Micrococcus lysodeikticus marcato con
fluoresceina dall'idrolisi mediata da
lisozima. L'espressione del gene lpr I in Mycobacterium
smegmatis (8-10 volte) ha protetto la sua crescita
dall'inibizione del lisozima in vitro e ne ha potenziato la
fagocitosi e la sopravvivenza durante l'infezione
intracellulare di macrofagi derivati da peritoneale e
monociti, noti per secernere lisozima, e in presenza di
lisozima aggiunto in modo esogeno nelle linee cellulari
secondarie dove i livelli di lisozima sono bassi.
Al contrario, la presenza di HbN ha migliorato la fagocitosi
e la sopravvivenza intracellulare di M. smegmatissolo in
assenza di lisozima ma non sotto stress lisozima. È
interessante notare che la co-espressione della coppia di gluponi N- lpr I
ha elevato l'invasione e la sopravvivenza di M. smegmatis 2-3
volte nelle linee cellulari secondarie in presenza di
lisozima rispetto alle cellule isogene che esprimono questi
geni singolarmente.
Pertanto, il vantaggio specifico contro il lisozima generato
dai macrofagi, conferito dalla combinazione di LprI-HbN
durante l'invasione di M. tuberculosis, può avere
implicazioni vitali sulla patogenesi della tubercolosi.
Commento NdR: anche in questi articoli si ripropone la
teoria dei batteri quali
cause del raffreddore, dimenticando la vera causa, cioe' la
nozione del terreno:
un terreno in ordine
immunitario impedisce
l'azione di qualsiasi sostanza, batterio,
virus nell'organismo
eterologhi, quindi la cura consiste nel rinforzare le difese
immunitarie e tutto cio' che serve allo scopo puo' essere
comunque utilizzato, purche' di origine naturale non di
sintesi.
Ricordiamo
anche che le alterazioni degli
enzimi, della
flora, del
pH digestivo e della
mucosa
intestinale influenzano la salute, non
soltanto a livello intestinale, ma anche a
distanza in qualsiasi parte dell'organismo.
>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>
MTHFR (&
Disturbi Neurologici Indotti dalle Vaccinazioni
- 19/06/2017
Polimorfismi ed esenzioni vaccinali
Il problema MTHFR (almeno in Italia) viene attualmente
considerato limitatamente a pochissime patologie.
Totalmente ignorato dai più è l’aspetto legato alla
(maggiore o minore) “incapacità” che può avere
l’organismo a detossificarsi dai bioccumuli tossici come
quelli indotti dai vaccini e da altri agenti
interferenti.
Esistono invece “medical practitioners” che adottano
l’approccio conoscitivo a partire proprio da quelle
informazioni legate ai polimorfismi SNP in oggetto per
poi giungere ad un approccio metodologico basato
sull’impiego di fattori compensatori della dieta, non
escluso l’impiego di principi attivi che non sono solo
genericamente identificabili come “acido folico”.
Immaginare di chiedere un’esenzione a dei
medici/specialisti che esuli dai “loro” schemi
procedurali, costruiti secondo i processi
dell’istruzione programmata molto in voga negli anni
’70, significa tentare di smentire le fondamenta di una
religione…
L’MTHFR nelle sue varie forme è coinvolto in
numerosissime patologie a decorso cronicizzante ed è per
questo che sta destando molta attenzione.
Vi è da aggiungere inoltre che non esistono solo i
polimorfismi MTHFR con le loro varianti a svolgere un
ruolo chiave in moltissime di queste patologie, ma una
pletora di polimorfismi che interessano in profondità
numerosissimi aspetti del metabolismo cellulare e
mitocondriale in particolare…
Nota bene NdR:
La mutazione da citosina (C) a timina (T) in posizione
677 del gene della MTHFR (MetilenTetraHydroFolatoReduttasi)
causa una riduzione del 50 % dell’attività enzimatica di
questa proteina. Questa variante ha una trasmissione
autosomica recessiva e porta ad un aumento del livello
plasmatico di omocisteina, specie dopo carico orale di
metionina.
Oltre il MTHFR
Infiammazione e Autoimmunità sono
affini. Un’infiammazione persistente può dar luogo ad
autoimmunità e viceversa.
La scoperta degli starter sottostanti comporta le
competenze e le abilità di un detective.
Si consiglia vivamente di avvalersi di un medico che sia
anche esperto avvocato per l’assistenza (rarissimo, in
Italia a trovarsi).
Alcuni “starters” sono
virus (Proteine
virali) (EBV, CMV, HHV6, ZOSTER e altri),
batteri (C. Pneumonia, Mycoplasma, Streptococcus,
Staphylococcus e altri), patogeni intestinali, lieviti,
muffe, metalli pesanti, sostanze chimiche, antigeni
altamente reattivi, biotossine, xenobiotici e metaboliti
tossici finali e/o intermedi di farmaci e vaccini.
Lista completa di
sequenziamento dei geni correlati alla malattia:
ABCB1, AP1S3, ATG16L1, CARD14, COPA, HLA-C, IL10,
IL10RA, IL10RB, IL1RN, IL23A, IL23R, IL36RN, IL6, IRF5,
IRGM, LPIN2, MEFV, MVK, NCSTN, NLRC4, NLRP12, NLRP3,
NOD2, PLCG2, PSENEN, PSMB8, PSTPIP1, PTPN2, TMEM173,
TNFAIP3, TNFRSF1A, TRAF3IP2
“Single Nucleotide
Polymorphism” (SNP) e “Single Nucleotide Variations” (SNV)
comprovate scientificamente.
Lista delle patologie
correlate SNV (Variazioni Singolo Nucleotide):
1p31.1a, ACVRL1+, ARMS2–HTRA1, ASTN2+, c7orf10+,
CACNA1A, CARF, CFDP1, EDNRA, ENG+, ESR1+, FHL5,
FHL5–UFL1+, GRIA1+, GRIA3, HCRTR2, HCTR1+, HEY2–NCOA7,
HPSE2, IGSF9B, KCNK18+, KCNN3, LRP1, LRP1–STAT6– SDR9C7,
MEF2D+, MPPED2, MRVI1, MTDH, MTHFR+, NBEA,
ADAMTSL4–ECM1~, CCM2L–HCK~, DOCK4–IMMP2L~, FGF6~, GJA1~,
GPR149~, ITPK1~, JAG1~, MED14–USP9X~, NOTCH4~, REST–SPINK2~,
TGFBR2~, TSPAN2–NGF~, WSCD1–NLRP1~, ZCCHC14~, NOS3,
NRP1, NSDHL, PHACTR1+, PLCE1, PRDM16+, RNF213, RYR2+,
SLC24A3, SLC6A4, STX1A+, TGFBR2, TNF, TRPM8, TRPM8–HJURP+,
YAP1
Lista dei Polimorfismi a
Singolo Nucleotide connessi con lo stato di salute in
generale:
AANT, ACAT1, ACE, ADM, AHCY+, BDNF, BHMT+, BTD, C5, CBS+,
COMT+, CoQ2, CoQ3, COX5A, COX6C, CYP27A1, CYP27B1, DHFR,
ENPP1, GSS, GSTM1, GSTP+, IGF1, IL10, IL23R, IL6, IL6R,
KCNJ11, MAOA, MAOB, MAT1A, MAT2B, MTHFR+, MTR, MTRR+,
NLRP6, NOS, NOS3, PDHA1, PDHB, PEMT, PNMT, PTPN22, PTS,
QDPR, SHMT1+, SIRT1, SLC19A1, SLC22A5, SLC25A15,
SLC25A32, SLC2A1, SOD2, SULT1A3, SUOX+, TGFB1+,
TNF-alpha+, TRAF1, TRAP1, USF1, VDR+
Special thanks to John
Catanzaro MD, autore del suddetto elenco. – [fine
aggiornamento del 19 Giugno 2017].
Non solo i vaccini possono essere causa di impatto
sull’espressività di taluni geni candidati
all’autismo…Per esempio, questo studio evidenzia:
Impatto cumulativo del bifenile policlorurato e delle
grandi duplicazioni cromosomiche sulla metilazione del
DNA, sulla cromatina e sull’espressione dei geni
candidati all’autismo. [Aggiornamento del 28 Giugno
2017]
“Cumulative Impact of Polychlorinated
Biphenyl and Large Chromosomal Duplications on DNA
Methylation, Chromatin, and Expression of Autism
Candidate Genes”
-
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S221112471631631X
MTHFR – Il vostro medico
dovrebbe essere la prima persona ad informarvi
sull’esistenza di questa mutazione puntiforme e per la
quale dovreste essere controllati prima di ricevere
qualsiasi vaccinazione e di qualsiasi altra prescrizione
medica. In realtà essi non lo faranno. Sono molto pochi
coloro che conoscono l’importanza dei fattori genetici e
delle predisposizioni. È altrettanto importante scoprire
se si è portatori di questo gene ancor prima di assumere
anche un semplice integratore alimentare.
Come mai si sente parlare di MTHFR solo
adesso?
Le informazioni sono state fuori dalla portata degli
addetti ai lavori per molto tempo. Nel 2003 il “Progetto
Genoma Umano” viene completato. Col passare degli anni
sono state fatte delle nuove scoperte sui “perché”
alcune popolazioni sono più inclini ad una data malattia
cronica, al cancro e, naturalmente, all’autismo.
-
http://www.genome.gov/10001772
-
http://www.genome.gov/search.cfm?keyword=MTHFR&start=0
Che cos’é il MTHFR?
Il gene MTHFR è quello che fornisce le istruzioni per
sintetizzare un enzima chiamato
Metil-tetra-idrofolato-reduttasi. Questo svolge un ruolo
importante nella biosintesi degli amminoacidi, i
“mattoni” delle proteine. L’
Metil-tetra-idrofolato-reduttasi è importante per una
reazione biochimica che coinvolge alcune forme dei
folati vitaminici (chiamati anche Vitamina B9). In
particolare, questo enzima converte una molecola
chiamata 5, 10-metilene in un’altra chiamata
5-Metiltetraidrofolato. Questa reazione è basilare per
il processo, suddiviso in molte fasi, che converte l’omocisteina
in un altro amminoacido, la metionina. L’organismo
impiega la metionina per sintetizzare le proteine ed
altri composti importanti per il metabolismo cellulare e
tissutale.
-
http://ghr.nlm.nih.gov/gene/MTHFR
Varianti dei polimorfismi
MTHFR
Dal momento che il 98% dei bambini autistici è portatore
di una forma di mutazione MTHFR, sembrerebbe esserci una
correlazione fra la sindrome autistica e tale gene MTHFR,
giusto?
Avrebbe infatti senso, secondo voi, che una persona il
cui metabolismo non è in grado di disintossicarsi
correttamente, costituisca autonomamente un pericoloso
carico di tossine? Il corpo umano è dotato di una grande
capacità di autoregolazione ed è abbastanza adattabile;
alcuni di noi possono essere imbottiti di vaccini
previsti dai programmi di vaccinazione, mangiare
scorrettamente, vivere in prossimità delle antenne di
telefonia mobile, bere acqua di rubinetto tutti i giorni
e non sviluppano alcun grave problema di salute o
mentale.
Ma se alcuni di noi sono incapaci di svolgere queste
reazioni biochimiche indispensabili a causa di una
predisposizione genetica?
Dal momento che si stima che il 60% della popolazione è
portatrice dei polimorfismi MTHFR (e di altri che
agiscono in concomitanza con uno o più di essi e che
sono al momento sconosciuti) e che essi sono la causa
predisponente di molte malattie croniche, non
dovremmo essere tutti sottoposti preventivamente ad
accertamento prima di qualsiasi somministrazione
farmacologica anche e soprattutto vaccinale ?
-
http://www.freshideamama.com/mthfr-since-40-60-of-the-population-has-this-condition-and-it-is-the-underlying-cause-for-many-chronic-illnesses-shouldnt-we-all-be-getting-tested
-
http://www.drrodneyrussell.com/677—1298.html
-
http://www.jpands.org/vol9no4/boris.pdf
Mutazione MTHFR: un pezzo mancante al
“puzzle” della malattia cronica. Carenze di produzione
di questo enzima o il suo anomalo funzionamento sono
stati associati spesso all’aumento del rischio di
infarto miocardico, ictus, trombosi venosa, diversi tipi
di cancro, difetti congeniti, malattie infiammatorie
intestinali e numerose patologie neuropsichiatriche. In
pratica la funzione del MTHFR è un fattore predittivo
importante di predisposizione a malattie croniche e gli
interventi mirati ad ottimizzare la funzionalità di
questo enzima spesso possono essere preventivi o
terapeutici.
-
http://holisticprimarycare.net/topics/topics-a-g/functional-medicine/1353-mthfr-mutation-a-missing-piece-in-the-chronic-disease-puzzle
MTHFR e Il suo ruolo
nell’autismo
Se avete dei figli portatori di una mutazione genetica
puntiforme MTHFR (oppure se ne sono portatori uno od
entrambe i genitori) e scegliete di farli vaccinare, le
probabilità di reazione avversa di “autismo”, (così come
di altri disturbi quali ADHD /ADD, asma, problemi di
tiroide, problemi gastrointestinali, allergie e così
via) è piuttosto elevata.
Questo è il motivo per cui alcuni genitori credono che
“l’autismo è genetico” perché sì, c’è una
predisposizione genetica, ma questo non vuol dire che
saranno “nati autistici”. C’è di più.
Inneschi potenziali:
vaccini, infezioni causate da vaccini, infezioni,
fattori ambientali, cattiva dieta/squilibrio
nutrizionale, ecc., sono tutti in grado di disregolare
il funzionamento di questo gene. Questi fattori sono
conosciuti come “espressione genica”.
Nella diatriba in corso sulle cause dell’autismo ci sono
coloro che sostengono che la responsabilità delle cause
dell’autismo sia da attribuire esclusivamente ai
vaccini, mentre altri sostengono la tesi delle cause
esclusivamente genetiche. Entrambi devono trovare un
giusto equilibrio fra questi estremismi.
Alcuni casi di “autismo” possono essere considerati
congeniti e questo è perché hanno il gene (s) e la mamma
può “risvegliare” questi geni (s) vaccinandosi col
vaccino antinfluenzale, con il TDaP, a causa di numerose
infezioni, oppure esponendosi ad una tossina ambientale
(cioè coloro che vivono in prossimità di aree
industriali, aree agricole, spray di massa, il glifosate
ovvero il Roundup) durante la gravidanza.
La condizione MTHFR
eterozigote composita si verifica quando si ha una
mutazione del gene 677 e una mutazione del gene 1298.
Questa combinazione è la più grave a causa del fatto che
si hanno i sintomi di entrambi i difetti genetici. Il
98% dei bambini autistici ha il 677 e il 1298 (quindi
con elevatissima predisposizione genetica al bioaccumulo
di metalli pesanti).
Coloro che sono portatori di
MTHFR in omozigosi o in eterozigosi sono sprovvisti
anche della capacità di disintossicazione del corpo (i
bambini autistici sono positivi ai test per gli alti
livelli di metalli e spesso hanno carenze nutrizionali,
complice anche una dieta squilibrata) e si ha la
“tempesta perfetta” per un “cervello tossico”).
Comunque, solo una piccola percentuale di casi di
“autismo” non può essere definita. Il resto dei casi
sono stati descritti in precedenza ma sono spessissimo i
genitori quelli che devono comporre i vari pezzi del
puzzle “autismo”. Ma questo non dovrebbero farlo i
nostri scienziati ?
Si può non condividere la
scelta vaccinale per varie ragioni. Il Dr. Ben Lynch si
pone però delle domande molto coerenti sul fatto che la
presenza della mutazione della MTHFR (metil-tetra-idro-folato-reduttasi)
possa essere controindicata con la somministrazione
delle vaccinazioni. In un forum in cui si discute di
MTHFR, ecco cosa ha scritto il dottor
Ben Lynch
-
http://mthfr.net/
“Personalmente, io non consiglierei di vaccinare ogni
bambino portatore di una mutazione MTHFR omozigote – a
meno che non corra un rischio molto elevato non
vaccinandosi.” “Non si tratta solo di tiomersale nei
vaccini – sono anche gli adiuvanti i responsabili dello
stravolgimento del sistema immunitario – rendendo un
soggetto suscettibile a condizioni autoimmuni o di
iperreattività dei sistemi immunitari in generale. Come
le allergie. “Tenete a mente, inoltre, che – allo stato
attuale – non siamo a conoscenza di altre potenziali
mutazioni di cui un bambino può essere portatore (come,
ad esempio quelle che amplificano il sistema
immunitario, quelle che annientano le capacità di
disintossicazione dell’organismo o il funzionamento dei
neurotrasmettitori). Quando si combinano queste
possibili mutazioni con la mutazione della MTHFR e le
vaccinazioni – è una ricetta pronta per l’autismo”.
“Identificare i fattori genetici associati allo sviluppo
di eventi avversi potrebbe consentire di effettuare
degli screening prima della somministrazione dei
vaccini.” “Polimorfismi genetici in geni che esprimono
un enzima precedentemente associato a reazioni avverse a
una varietà di agenti farmacologici (MTHFR) e un fattore
di trascrizione immunologica (IRF1) sono risultati
associati a eventi avversi dopo la vaccinazione
antivaiolosa in 2 campioni di studio indipendenti.”
“L’attivazione della metionina-sintasi (MS)
per il fattore-1 di crescita insulino-simile e la
dopamina: un obiettivo per le tossine dello sviluppo
neurologico e thimerosal”.
http://mthfr.net/forums/topic/mthfr-and-vaccinesimmunizations-contraindicated/
“Why MTHFR is Becoming
Recognized”
-
http://mthfr.net/why-mthfr-is-becoming-recognized/2012/03/16/
“Gli eventi di metilazione hanno un ruolo fondamentale
nella capacità dei fattori di crescita al fine di
promuovere lo sviluppo normale.
Le tossine dello sviluppo neurologico, come l’etanolo e
metalli pesanti, interrompono i fattori di crescita,
aumentando la probabilità che essi possano esercitare
effetti negativi sulla metilazione.” “I nostri risultati
delineano un percorso alterato del fattore di crescita
che regola l’attività di MS e che quindi modula le
reazioni di metilazione, tra cui la metilazione del DNA.
La potente inibizione di questo percorso da parte di
etanolo, piombo, mercurio,
alluminio e
thimerosal suggerisce che può esserci uno sviluppo
importante di tossine in grado di compromettere lo
sviluppo neurologico.”
Più in basso si legge: “I nostri studi rivelano anche
che l’etanolo, i metalli pesanti e il conservante
vaccinale thimerosal possono interferire con
l’attivazione di MS e compromettere la metilazione
folato-dipendente.
Poiché ciascuno di questi agenti è stato associato a
disturbi dello sviluppo, i nostri risultati suggeriscono
che la metilazione alterata, nel DNA in cui sia
particolarmente compromessa la metilazione in risposta a
fattori di crescita, può esserci un meccanismo
molecolare importante che porta ai disturbi dello
sviluppo. Questo è stato pubblicato in Molecular
Psychiatry ( 2004) 9 , 358-370.
Le statistiche ufficiali ci
informano Il 60% della popolazione è portatore di una
mutazione MTHFR nelle sue varie forme.
La mutazione MTHFR predispone facilmente ai danni da
vaccino. Devastante a livello mitocondriale.
L’ alluminio e il mercurio nei vaccini causano disordini
mitocondriali. I neonati sono vaccinati con alluminio
nei primi giorni di vita. Essi ricevono inoltre
l’alluminio e il mercurio anche attraverso la placenta
con il vaccino antinfluenzale e il TDaP somministrato
alle gestanti. I vaccini amplificano il disturbo
mitocondriale che poi predispone alla successive lesioni
da vaccino.
Accertata (e ben
documentata) una “apparentemente” insignificante
idiosincrasia ai composti del mercurio nei soggetti
portatori di ben due polimorfismi genetici (MTHFR
rs1801131 e rs662).. Questo studio del 2014, di cui vi
riporto la citazione su PubMed (screenshot e links),
spiega a chiare lettere come i soggetti MTHFR e quelli
portatori di altri polimorfismi mostrino un’elevatissima
sensibilità chimica ai bassissimi livelli dei composti
contenenti il mercurio.
Considerato che i polimorfismi genetici a singolo
nucleotide (SNP) interessano non meno del 60%
dell’intera popolazione, perché neanche l’1% dei
genitori e il 100% dei medici non si interessano, almeno
su base preventiva, del rischio (elevatissimo) a cui
sono potenzialmente sottoposti i neonati all’atto delle
vaccinazioni?
Qui ho fatto riferimento al solo mercurio (le autorità
sanitarie ci garantiscono che i vaccini non ne
contengono più ma quale può essere la loro credibilità
?) ma l’ipersensibilità riguarda anche i notissimi sali
di alluminio di cui sono zeppi numerosissimi farmaci
(inclusi i vaccini, anche se questi NON sono dei
farmaci..) e ritenuti responsabili di numerosissime
patologie neurologiche (in primis, l’autismo).
Adesso chiedetevi in quali mani state affidando la
salute dei vostri figli. Patologie esistenti solo allo
stato potenziale possono dunque emergere a livello
fenotipico a causa di fattori scatenanti come quelli
dianzi citati. Come mai in Italia non si eseguono di
routine degli esami volti ad accertare la presenza di
questa mutazione nei neonati ancor prima di vaccinarli ?
Come mai vengono ignorati sistematicamente questo ed
altri studi che dimostrano inequivocabilmente come in
presenza della mutazione MTHFR (ormai presente nel 60%
della popolazione figli di genitori vaccinati !) i
neonati non dovrebbero essere assolutamente vaccinati ?
Originale su PubMed:
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=rs1801131+mercury
Traduzione
italiana:
http://alturl.com/udk3o
Vedi anche sul MTHFR:
http://www.mthfrsupport.com.au/vaccination-debate/
Abstract da: “Genetic basis for adverse
events after smallpox vaccination”. In:
-
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18454680 – (J
Infect Dis. 2008) Jul 1;198(1):16-22.
Molecular Aspects of Thimerosal-induced Autism –
(Richard C. Deth, Ph.D. Professor of Pharmacology
Northeastern University Boston, Massachusetts).
-
http://www.whale.to/a/deth.pdf
MTHFR Research
- http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=MTHFR
MTHFR gene –
methylenetetrahydrofolate reductase – “…A large number
of genetic and environmental factors, most of which
remain unknown, likely determine the risk of developing
most common, complex conditions…”
-
https://ghr.nlm.nih.gov/gene/MTHFR
Tratto da:
http://autoimmunityreactions.org/2016/06/25/mthfr-disturbi-neurologici-indotti-dalle-vaccinazioni/#content
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Trovata
possibilita' di Trasformazione di
gruppi sanguigni ad
altri gruppi: da A a 0, grazie a una coppia di enzimi di
un batterio fecale - Giugno 2019
I ricercatori dell’Università della British Columbia (UBC)
hanno scoperto che questi enzimi possono essere molto
efficienti nel convertire l’antigene A, presente sui
globuli rossi dell’omonimo gruppo sanguigno, in antigene
H, tipico del gruppo 0.
vedi anche:
Emodieta
Nature Microbiology
(2019) -
Download Citation - Published:
10 June 2019
An enzymatic pathway in the human gut microbiome that
converts A to universal O type blood
By
Peter Rahfeld
1,
2,
Lyann Sim na1
1,
2,
Haisle Moon
3,
4 na1,
Iren Constantinescu
3,
4,
Connor Morgan-Lang
5,
6,
Steven J. Hallam
ORCID: orcid.org/0000-0002-4889-6876
5,
Jayachandran N. Kizhakkedathu ORCID:
orcid.org/0000-0001-7688-7574
3,
4 &
[…],
Stephen G. Withers
ORCID: orcid.org/0000-0002-6722-5701
1,
2,
7 -
Show fewer authors
Estratto
L'accesso ad enzimi efficienti in grado di convertire i
globuli rossi di tipo A e B in donatore "universale" O
aumenterebbe notevolmente l'offerta di sangue per le
trasfusioni. Qui riportiamo lo screening funzionale
metagenomico del microbioma dell'intestino umano per la
ricerca di enzimi in grado di rimuovere gli antigeni
zuccherini di tipo A e B affini. Tra i geni codificati
nella nostra libreria di 19.500 fosmidi espressi
contenenti DNA batterico intestinale, identifichiamo una
coppia di enzimi dall'anaerobo obbligato
Flavonifrattore plautii che lavorano di concerto per
convertire efficacemente l'antigene A all'antigene H del
sangue di tipo O, attraverso un intermedio di
galattosamina. La struttura a raggi X della deacetilasi
N-acetilgalattosamina rivela il sito attivo e il
meccanismo del membro fondatore di una famiglia di
esterasi. La galattosaminidasi espande le attività
all'interno della famiglia CAZy GH36.
La loro capacità di convertire completamente da A a O
dello stesso tipo di rhesus a concentrazioni enzimatiche
molto basse nel sangue intero ne semplificherà
l'incorporazione nella pratica trasfusionale, ampliando
l'offerta di sangue.
I
gruppi sanguigni
In linea di massima esistono
quattro gruppi sanguigni: A, B, AB e 0. Ciò che li
distingue è la presenza (o assenza) sulla superficie degli
eritrociti o
globuli rossi, di diverse molecole di
zucchero. Questi zuccheri sono chiamati "antigeni" perché
sono molecole che possono essere riconosciute dalle
cellule del sistema immunitario, che in questo modo
riesce a distingue tra ciò che appartiene all’organismo
e ciò che invece è estraneo e potenzialmente pericoloso,
ovviamente se questi svolge le sue normali funzioni e
non e' stato alterato da qualsiasi tipo di vaccino....se
esso trova un antigene alieno (eterologo),
reagisce e dà il via a una risposta difensiva per
tentare di eliminare l’intruso: per questo, quando è necessario
trasfondere (trasfusione) del sangue, bisogna conoscere
bene il gruppo del
donatore e quello del ricevente. L’unico gruppo
sanguigno che può essere trasfuso senza rischi è il
gruppo 0in quanto questo gruppo i globuli rossi del loro
sangue, non hanno nessun antigene e
per questo è chiamato possibile donatore universale.
Dallo studio però si evince,
ma gia'
lo si sapeva,
che alcuni enzimi riuscissero a rimuovere gli antigeni A
e B dai globuli rossi, convertendo di fatto un gruppo A,
B o AB in un gruppo 0, ma il processo non si era
dimostrato molto efficiente e in definitiva sembrava
poco conveniente su larga scala, per cui era stato
accantonato.
Ora però i ricercatori della UBC hanno sviluppato un
nuovo sistema che pare dia buoni risultati:
- analizzando il
microbiota
intestinale, in particolare
l’insieme del patrimonio genetico della
flora batterica
del nostro intestino, hanno identificato due enzimi che,
lavorando in coppia, privano i globuli rossi del gruppo
A del loro antigene, lo zucchero:
N-acetilgalattosamina.
In particolare gli enzimi
sono stati isolati dal batterio anaerobio
Flavonifractor
plautii:
- il primo – l’N-acetilgalattosamina deacetilasi –
converte l’antigene A in una molecola chiamata
galattosamina
- il secondo – la galattosaminidasi – rimuove l’ammina
lasciando il globulo rosso privo di antigene. Proprio
come gli eritrociti del gruppo 0.
Secondo i dati riportati dagli autori della ricerca,
questo sistema è molto più efficiente di quelli
identificati in passato e funziona anche su sangue
intero, non solo nella soluzione di laboratorio.
Tuttavia, sottolineano gli stessi ricercatori, al
momento non è stato possibile dimostrare che tutti gli
eritrociti di gruppo A nei campioni vengano convertiti.
È possibile che la conversione non sia totale, quindi è
prematuro impiegare il sangue convertito artificialmente
nelle trasfusioni negli esseri umani, perché potrebbero
scatenarsi risposte immunitarie anomale (malattie
immunitarie); i ricercatori quindi suggeriscono
cautela e nuove ricerche in merito, per tentare di
migliorare la metodologia.
Ricordiamo
anche che le alterazioni degli
enzimi, della
flora, del
pH digestivo e della
mucosa
intestinale influenzano la salute, non
soltanto a livello intestinale, ma anche a
distanza in qualsiasi parte dell'organismo.
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